首先，我们提炼出几个核心观点。AI制药的技术演进路径正变得愈发清晰：真正具备长期价值的模型，并非那些仅能解决孤立任务的工具，而是能够充当可复用的生物分子基础层。OpenDDE这项研究，恰好锚定在这一关键节点上。
其目标非常明确——试图回答一个对AI制药领域至关重要的根本问题：如果结构预测的终点不仅仅是输出结果，而是作为药物发现系统中一个共享的结构推理基础模块，那么开源模型能否在共折叠能力上接近甚至媲美闭源前沿系统？答案是，至少在抗体-抗原这一维度上，已经展现出显著的竞争力。
为什么这篇论文值得深入关注？
近年来，AI制药的发展趋势十分明确：模型正从单一任务工具，向可复用的生物分子基础平台演进。早期许多模型专注于单项任务——例如蛋白单体结构预测、蛋白-配体分子对接、抗体结构建模、结合子设计或亲和力预测。每项工作都极具价值，但对于构建一个统一的药物发现平台而言，它们仍显不足。
对药物发现具有长期意义的模型，必须同时具备三种核心能力：理解生物分子间的相互作用、生成全原子级别的结构，以及在不同场景下服务于设计、评分、优化与验证。OpenDDE的切入点正是“共折叠”——它不仅预测单一蛋白单体，而是联合建模包括蛋白、核酸、小分子、离子及修饰残基在内的复杂体系的三维结构。
论文将OpenDDE定义为一个开源、全原子、生物分子基础模型，并反复强调：它并非单纯的结构预测工具，而是面向后续从头设计、亲和力评估、结构条件优化等任务的结构推理核心。这项研究值得关注，并非因为它宣称已实现AI药物发现的全流程，而是因为它将三个关键问题摆在了同一框架下：
- 前沿的共折叠能力，能否实现开源化与可复现化？
- 结构预测与条件设计，能否在同一扩散框架内实现统一？
- 生物分子基础模型，是否也开始步入类似于大语言模型的规模化扩展阶段？
这三个问题的答案，将直接决定未来数年AI制药模型的工程形态。
研究背景：为何共折叠如此重要？
药物发现的核心，从来不是单个分子的孤立结构，而是分子之间的相互作用。抗体能否结合抗原，小分子能否进入结合口袋，结合子能否识别靶标蛋白，核酸-蛋白复合物能否形成稳定的界面——所有这些问题，本质上都依赖于复合物的三维结构。
AlphaFold2将蛋白单体结构预测推至前所未有的高度，而AlphaFold3则将任务扩展至蛋白、核酸、小分子、离子和修饰残基的联合全原子建模。类似的结构条件模型已被用于表位预测、结合子设计、虚拟筛选、构象采样及实验流程解析。
然而，对AI制药而言，结构预测模型仍面临几个难以绕过的瓶颈。
首先是开放性问题。最强的模型往往闭源，外部研究者难以独立验证其训练数据、推理流程、后处理策略和基准测试设置。在药物发现这一高风险场景下，无法复现便难以建立信任。
其次是界面建模。抗体-抗原、蛋白-蛋白、蛋白-核酸、蛋白-小分子复合物的难点，不仅在于将两个分子靠近，更在于准确恢复界面几何：朝向是否正确，表面是否互补，原子间是否存在冲突，局部堆积是否合理。
第三是任务割裂。结构预测、条件生成、结合子设计、构象采样和亲和力评估常被开发成互不关联的独立模型。这导致表示不统一，训练数据无法共享，下游扩展成本反而更高。
第四是规模化路径不清晰。大语言模型的成功表明，数据、参数和计算规模可以系统性提升能力。然而在生物分子结构模型中，性能提升究竟源于更多数据、更大模型、更好的结构表示，还是更强的推理采样？目前仍缺乏足够开放的研究平台来回答这一问题。
OpenDDE的意义正在于此——它试图将开源共折叠、结构推理、条件扩散生成以及规模化分析整合到同一系统中。
以往方法的局限何在？
从技术路线来看，以往的方法大致可分为四类。
单体结构预测模型：强于折叠，弱于相互作用
AlphaFold2这类模型擅长从序列、多序列比对和模板中恢复蛋白单体结构，尤其适用于稳定折叠的结构域。但药物发现更关注分子识别的界面。单体结构正确，并不代表复合物界面也正确；蛋白主链的均方根偏差很低，也不代表抗体CDR环或配体结合口袋的局部构象足够准确。
共折叠模型：能力强，但开放性与可复现性不足
AlphaFold3将共折叠推至全原子复杂体系。后续的Chai-1、Boltz-1、OpenFold3、Protenix等模型也在推进开放共折叠。然而论文坦诚地指出，当前最强的系统仍为闭源，其训练配方、数据混合、推理策略和工程细节均不透明，这严重限制了独立验证和社区扩展。
对接与虚拟筛选模型：更贴近药物任务，但结构推理层不够统一
小分子对接、亲和力预测和虚拟筛选模型直接面向药物发现，但许多方法仍将口袋结构、配体构象和打分排序拆分处理。深度学习对接模型虽提升了构象采样能力，但在物理合理性、蛋白柔性、分布外泛化和筛选排序方面，稳定性仍有欠缺。
需要强调的是，OpenDDE当前并未声称解决小分子对接和虚拟筛选问题。它更像是一个上游的结构基础模型。论文明确指出，目前模型主要聚焦于蛋白-蛋白和抗体-抗原相互作用，而非蛋白-小分子复合物。
生成式设计模型：具备设计潜力，但常与结构预测割裂
RFdiffusion、BindCraft、BoltzGen等方法已展示了生成式蛋白设计的能力。然而许多设计流程仍依赖多模型串联：一个模型生成骨架，一个设计序列，一个复核结构，再有一个进行打分筛选。流程虽然有效，但模型间的目标不完全一致，误差会层层传递。
OpenDDE的思路是将结构预测和条件设计统一为条件扩散问题——以已知部分结构为条件，未知部分为生成目标。这一设计在概念上具有重要意义，不过论文中对真实从头设计的实验验证仍较为有限。
这篇论文的核心思想
OpenDDE的核心并非简单复现一个更大的AlphaFold3，而是提出了一种“从粗到细”的全原子结构生成框架。
其主线可概括为：首先在残基级标记上建立全局关系，再将残基拆分为更精细的结构标记；经过结构推理后，利用扩散模型生成全原子坐标；同时通过条件掩码，将结构预测和从头设计统一为同一条件去噪任务。
这一设计包含三个关键点。
第一，模型并非直接从序列跳到坐标，而是在潜在空间中先进行分子关系推理。论文称之为“原子级潜在推理”或“结构推理”。残基级表示负责全局关系，结构标记负责局部化学角色，扩散模块则负责坐标的最终生成。
第二，模型将界面几何作为专门的学习目标，而非仅依赖普通的坐标误差。OpenDDE引入了“形状互补损失”，利用表面朝向、法向量关系、界面间距和原子冲突惩罚来约束复合物界面的质量。
第三，模型通过“已知目标原子掩码”来统一预测和设计。当没有已知原子时，即为完整的结构预测；当固定了一部分链、基序、口袋或结构上下文时，则转变为围绕条件进行的目标结构生成。
方法细节：OpenDDE的具体实现
任务定义与输入输出
OpenDDE面向全原子生物分子结构生成。输入可包括序列特征、原子特征、多序列比对特征、模板特征、约束特征，以及条件生成中使用的已知/目标原子掩码。输出包括全原子三维坐标、残基级或结构级的置信度，以及距离预测相关输出。
论文将其描述为“从粗到细的分子结构生成模型”。模型会先编码序列、原子、多序列比对、模板和约束特征，形成残基标记表示；然后扩展为结构标记；最后通过扩散坐标生成器预测全原子坐标。
数据表示：从残基标记到结构标记
OpenDDE的表示分为两层。
第一层是残基级标记表示。这一层类似于AlphaFold系列中的单体表示和配对表示——单体表示记录每个标记的上下文信息，配对表示记录标记间的关系。采用Pairformer风格的骨干网络，通过单体更新、配对更新、三角更新等操作来建模全局几何约束。
第二层是结构级标记表示，这也是OpenDDE方法中的重点。
传统残基标记过于粗糙——一个氨基酸被压缩成一个节点，但真实化学结构中，主链、侧链、碱基、配体原子承担的角色截然不同。OpenDDE因此将残基或分子单元展开为更细粒度的结构标记，包括：蛋白的主链标记、侧链标记、核酸的主链标记、碱基标记，以及配体/原子标记。
这一步的意义在于：模型不再将残基视为没有内部结构的整体，而是显式区分哪些部分决定主链几何，哪些部分决定侧链堆积，哪些部分参与界面识别。
模型结构：Pairformer骨干网络 → 结构精炼器 → 扩散生成器
OpenDDE的主要模块可分为四层。
第一层：Pairformer风格的残基骨干网络
输入序列、多序列比对、模板、原子和约束特征后，模型首先构建残基级的单体状态和配对状态。论文报告OpenDDE拥有6.55亿训练参数，Pairformer模块为48层，隐藏维度从AlphaFold3的128扩大至384。作者指出，这使Pairformer的参数量增加约3倍，计算成本增加约9倍。
该模块回答的是一个粗粒度问题：哪些残基可能距离较近，哪些链之间可能存在相互作用，哪些局部结构会受到长程约束。
第二层：结构标记扩展器
模型将残基级输出扩展为结构标记图。每个结构标记是一个节点，两个结构标记间的配对表示为边。结构标记初始化时不仅继承了父残基的表示，还加入了结构角色编码——主链、侧链、碱基、配体标记会获得不同的角色嵌入。
这一层的重点是将化学角色直接暴露给模型，而非让扩散模块从坐标损失中间接学习。
第三层：结构精炼器
结构精炼器在结构标记图上进行细粒度的关系推理。它使用配对条件注意力机制，让一个结构标记关注其他结构标记，同时注意力权重受配对表示的调制。
更关键的是三角配对更新。三角更新的作用是让标记间的关系不再独立更新，而是通过第三个标记来传播几何一致性。例如，结构标记u和v的关系，可通过它们与k的关系共同修正。这对复合物界面尤为重要，因为真实分子结构并非两两距离的简单集合，而是由大量三体、多体几何约束共同决定。
第四层：基于扩散的坐标生成器
经过结构标记推理后，扩散模块开始生成全原子坐标。论文报告扩散Transformer模块为24层，扩散的原子编码器和解码器模块各为3层。采样时扩散步数设为20，默认采样数为5。
这里的扩散对象是原子三维坐标。模型并非生成SMILES字符串，也不仅生成残基距离图，而是在经过精炼的结构标记特征条件下，对原子坐标进行去噪。
扩散过程：预测与设计为何能统一？
OpenDDE的扩散训练包含一个关键机制：已知目标原子掩码。
对于每个训练样本，模型会定义两类原子：一类是“已知原子”，作为固定的结构条件输入；另一类是“目标原子”，作为需要预测或生成的目标。
普通的结构预测是一种特殊情况：没有已知原子，所有被解析的原子均为目标。条件设计则相反：固定一部分链、基序、口袋或结构上下文，仅对剩余部分加噪并生成。
训练时，真实坐标会先经过随机的刚体增强。在普通结构预测中，高斯噪声被加到所有监督原子上；在条件设计中，噪声仅加至目标原子，已知原子保持固定，作为结构条件参与推理。
去噪网络接收含噪声的坐标、时间步、结构标记表示、输入特征和已知掩码，然后预测干净坐标。扩散损失主要施加于目标原子。这样一来，当已知掩码为空时，模型学习完整结构预测；当已知掩码非空时，模型学习在固定上下文下生成目标区域。
这意味着OpenDDE无需为从头设计单独设计架构——设计任务被直接转化为掩码分子生成问题。
界面形状互补损失：让模型学习分子如何结合
仅使用坐标误差训练复合物模型存在一个问题：两个分子的整体距离可能接近，但界面朝向、局部凹凸、原子接触仍不合理。OpenDDE因此引入了形状互补目标。
该损失大致包含四个方面：
- 为每个活动标记定义中心点。残基标记可使用代表性原子，侧链标记可使用受监督原子的质心。
- 根据同一条链周围原子的密度，估计局部表面法向量。直观上，模型在判断该标记所处表面的朝向。
- 对跨链的标记对计算多个几何因子——两个表面是否彼此相对，法向量是否呈互补关系，标记间距是否接近合理间隙，是否存在过近导致的原子冲突。
- 将这些因子组合成成对形状互补分数，并与真实结构中计算得到的分数对齐。损失采用成对级、标记级和全局级的Huber监督。
这一步至关重要。它让模型不仅学习原子位置，更学习界面的几何兼容性。对于抗体-抗原、蛋白-蛋白和蛋白-核酸界面而言，这比单纯降低坐标误差更接近真实的分子识别过程。
全原子局部精炼：侧链与局部坐标系不容忽视
OpenDDE还加入了局部全原子监督。原因在于：全局坐标误差可惩罚原子偏移，但难以有效约束残基内部几何——尤其是侧链旋转异构体、核酸碱基取向以及配体的局部堆积。
因此，模型会将预测原子和真实原子变换到对应结构标记的局部坐标系中，再计算SmoothL1损失。对于蛋白侧链，还加入了扭转角损失，采用1 - cos的形式约束χ角。对于侧链和核酸碱基原子，则继承父主链标记的局部坐标系进行监督。
最终的几何损失可概括为：
Lgeom = Ldiff + λshape Lshape + λlocal Llocal + λsc/base Lsc/base + λχ Lχ
这表明OpenDDE的训练目标并非单一的扩散损失，而是将全局去噪、界面互补、局部坐标和扭转角监督组合在一起。
训练数据与训练日程
OpenDDE的训练数据遵循AlphaFold3、Protenix和ESMFold2等协议构建。为避免测试集泄漏，真实结构数据库和模板数据库使用了2021年9月作为截止点。训练数据包括加权PDB、AFDB多聚体、Teddymer复现、MGnify长短单体、Swiss-Prot、无序基序和SAbDab抗体结构。
训练采用预热加四个主要阶段。整体思路是从高质量实验结构学习精确的局部几何，再引入蒸馏数据扩展结构空间覆盖，最后回到高质量和任务相关数据，以提升界面拟合与置信度校准。
几个值得注意的细节：
- 裁剪标记数从384增至544，再增至768；
- 最大原子数从3500增至6000，再增至7500；
- SAbDab比例在后期提高，最高达13%；
- 从头设计概率在阶段III设为0.1，在阶段IV(b)提高至0.2；
- 阶段IV(a)冻结主要模块，仅训练置信度头；
- 阶段IV(b)在更大裁剪尺寸下继续训练全模型。
计算成本也相当高。论文报告数据预处理使用了10×8张NVIDIA 80GB GPU，耗时约五周；模型训练使用了50×8张NVIDIA 80GB Ampere GPU，耗时六周；再以8×8张NVIDIA 141GB Hopper GPU训练一周。总训练成本约41.4万GPU小时。
这意味着OpenDDE虽为开源，但完整训练并不轻量。它更像是一个社区可复现、可扩展的基础设施，而非普通实验室可随意从头训练的小型模型。
方法流程小结
OpenDDE的完整流程可概括为：
- 输入序列、多序列比对、模板、原子特征和约束特征；
- Pairformer风格的骨干网络构建残基级的单体与配对表示；
- 结构标记扩展器将残基拆分为主链、侧链、碱基、配体/原子等结构标记；
- 结构精炼器在结构标记图上通过配对条件注意力和三角更新进行细粒度几何推理；
- 扩散坐标生成器在精炼后的结构标记特征条件下，去噪生成全原子坐标；
- 形状互补损失约束界面朝向、间距和反冲突行为；
- 局部坐标系和扭转角监督改善局部堆积；
- 已知目标掩码将完整结构预测和条件设计统一为同一条件扩散任务。
实验设计与关键结果
抗体-抗原基准测试：OpenDDE最突出的成果
论文最核心的结果集中在抗体-抗原结构预测。作者比较了AlphaFold3、Chai-1、Boltz-1、OpenFold3、Protenix-v1、ESMFold2和OpenDDE，在PXMeter-AB、FoldBench-AB和2026ARK-AB三个基准测试上进行了评估。
指标使用DockQ成功率，并按DockQ阈值拆分为：DockQ > 0.23为可接受，0.49 < DockQ ≤ 0.8为中等，DockQ > 0.8为高质量。
在基于排序的选择下，OpenDDE的表现如下：
- PXMeter-AB：51.0%
- FoldBench-AB：70.0%
- 2026ARK-AB：66.4%
论文指出，这些提升不仅限于低阈值成功率的提高——OpenDDE在中等和高质量DockQ区间也有更高比例，说明它更好地恢复了抗体-抗原的界面几何，而非仅生成了勉强接近的复合物。
2026ARK-AB：强调新结构与低同源性泛化
2026ARK-AB是论文新整理的基准测试，包含164个PDB复合物，对应159个独特的抗体-抗原界面簇。作者使用SAbDab注释抗体-抗原界面，并用MMseqs2 easy-cluster进行聚类，最低序列一致性阈值为40%，比对覆盖率为80%。该基准测试旨在评估在较新、低同源体系上的预测能力。
在该基准测试上，OpenDDE的排序成功率为66.4%，显著高于ESMFold2的51.0%、Protenix-v1的50.0%、OpenFold3的21.9%、Boltz-1的25.0%和Chai-1的16.7%。这表明OpenDDE的优势在较新的抗体-抗原体系上仍能保持。
Oracle结果：模型能生成好结构，但不一定选得出来
论文还评估了Oracle选择，即从模型生成的候选中，用真实DockQ选择最佳结构。这一设置反映的是模型采样能力的理论上限，而非实际可用性能。
OpenDDE的Oracle成功率为：
- PXMeter-AB：65.9%
- FoldBench-AB：81.9%
- 2026ARK-AB：80.1%
这些数值明显高于基于排序的性能。这说明OpenDDE经常能生成高质量结构，但置信度排序或候选选择尚未完全将这些结构选出。
这对后续开发而言是一个重要信号：许多模型的瓶颈不一定在于采样，而在于排序。对AI制药来说，生成正确的构象却排在后面，与未生成无异，都会影响实际使用效果。因此，置信度校准、候选重排序和任务特异性打分，可能是OpenDDE后续提升的关键方向。
扩展规律：性能随训练规模提升，但并非仅靠堆算力
论文比较了OpenDDE、AlphaFold3、Protenix-v1、Protenix-v2、SeedFold和ESMFold2在抗体-抗原预测中的表现，并用两个指标估计训练规模：一是估算的训练标记数，二是估算的训练成本。
OpenDDE的估算训练标记数约为2.04×10¹⁰，训练成本约为1.33×10¹⁹。论文观察到训练规模与抗体-抗原性能之间存在正相关，且曲线呈现平滑的次线性提升趋势。
但这不能简单理解为“模型越大越好”。论文也承认，不同模型偏离扩展趋势的现象说明，结构、数据质量和训练策略同样重要。对生物分子模型而言，扩展并非单纯扩大参数，而是数据、标记化、损失函数、推理策略和工程优化的系统性扩展。
测试时扩展：多采样确实有效，但排序仍是瓶颈
OpenDDE还测试了不同随机种子数量下的推理性能。对每个目标生成多个随机样本，再用模型的排序分数选择最终结构，同时报告Oracle结果。
在FoldBench-AB上，增加种子数使基于排序的高质量率从约28%提升至约34%；在2026ARK-AB上，从约35%提升至约38%。Oracle曲线的提升更为显著：FoldBench-AB从约66%提升至90%以上，2026ARK-AB也从约67%接近90%。
这表明测试时增加采样确实能暴露更好的抗体-抗原构象，但能否将好构象“选出来”，仍取决于排序质量。若未来能改进置信度头或重排序模型，实际性能仍有显著提升空间。
FoldBench总体任务：优势集中于相互作用密集的系统
在FoldBench的总体评估中，OpenDDE在多个任务上表现强劲：
- 蛋白单体LDDT：0.890
- 蛋白-蛋白DockQ：0.769
- 抗原-抗体DockQ：0.700
- RNA单体LDDT：0.660
- 蛋白-配体：0.601
- 蛋白-RNA：0.735
论文认为，OpenDDE保留了较高的单链结构准确性，同时在蛋白-蛋白和抗体-抗原这类“相互作用密集型”系统上，提升更为明显。
这也再次明确了OpenDDE当前最具说服力的能力：并非小分子对接，而是大分子界面的共折叠，尤其是抗体-抗原的结构预测。
这篇文章的真正启示
启示一：共折叠模型正从结构预测工具转变为结构推理基础
OpenDDE的定位并非单一的基准测试模型，而是药物发现中的一个共享结构层。其价值在于让不同下游任务可共享同一结构表示和扩散生成框架。
启示二：结构标记是连接粗粒度残基表示与全原子坐标的重要中间层
直接从残基标记跳到全原子坐标，中间跨度太大。OpenDDE将残基拆分为主链、侧链、碱基、配体/原子等结构标记，让模型先在化学角色层面进行推理，再生成原子坐标。这种“从粗到细”的设计值得后续结构生成模型借鉴。
启示三：界面质量不能仅靠坐标误差监督
复合物预测的关键在于界面。OpenDDE的形状互补损失告诉我们，模型需要显式学习表面朝向、合理间距和反冲突行为。对药物发现而言，这比单纯追求RMSD或LDDT更接近真实的分子识别过程。
启示四：采样能力与排序能力必须分开看待
Oracle结果远高于排序结果，说明OpenDDE的生成空间中有好答案，但模型未必能选中。这是所有生成式结构模型都需面对的问题——生成不是终点，选择才决定真实命中率。
启示五：开源共折叠模型或成社区验证扩展规律的平台
闭源模型即使再强，也难以拆解能力来源。若OpenDDE持续释放代码、权重、数据处理流程和基准测试，将使社区更系统地研究扩展、数据蒸馏、推理采样和结构表示之间的关系。
局限性
与IsoDDE的比较仍不完全透明
论文坦诚地承认，由于无法获得IsoDDE的完整训练配方、数据混合、推理流程、后训练策略和工程优化细节，OpenDDE与IsoDDE的比较只能在公开信息基础上进行。也就是说，即使OpenDDE达到类似准确率，也难以判断差异究竟源于架构、数据、训练规模、蒸馏策略还是推理工程。
当前重点并非蛋白-小分子对接
这一点对AI制药读者尤其重要。OpenDDE虽名为“药物发现引擎”，但当前版本主要验证的是蛋白-蛋白和抗体-抗原的相互作用。作者明确表示，目前并不宣称模型已优化于配体对接、虚拟筛选或亲和力排序。
因此，不能将OpenDDE在抗体-抗原上的成功直接外推至小分子药物筛选。蛋白-小分子的结合更依赖局部化学互补、配体构象、诱导契合、水分子、质子化状态、金属配位和打分函数——这些问题未必能由大分子共折叠能力自动解决。
从头设计目前更偏向框架能力，而非完整验证能力
论文提出了结构预测和从头设计的统一条件扩散框架，但当前主要结果仍为结构预测，尤其是抗体-抗原的共折叠。条件设计能否产生可表达、可折叠、可结合、可实验验证的结合子或分子组件，仍需更直接的设计基准测试和湿实验数据来证明。
计算成本非常高
41.4万GPU小时的训练成本表明，OpenDDE的完整复现门槛较高。开源代码和权重可降低使用门槛，但社区若想从头验证数据规模、训练策略和扩展规律，仍需大量计算资源。
排序与置信度校准仍是明显短板
Oracle与排序之间的差距说明，模型的生成能力未完全转化为实际可用性能。在真实应用中，无真实DockQ可依赖，研究者只能依靠模型置信度、物理后处理、外部打分或实验验证。因此，如何“选出”正确结构，可能比继续“生成”更多结构更为关键。
缺少面向药物发现闭环的验证
一个真正成熟的AI药物发现引擎，至少需连接结构预测、分子设计、亲和力评估、可合成性、ADMET、实验反馈和多轮优化。OpenDDE当前建立的是以折叠为中心的基础模型，而非完整闭环系统。论文也承认，分子设计、亲和力预测和实验反馈仍属未来扩展方向。
对AI制药未来发展的意义
OpenDDE对AI制药的意义，可从三个层面理解。
第一，它推动了开放共折叠基础模型的建设。药物发现的模型不能长期依赖不可复现的黑箱系统。开源模型或许未必能立即超越闭源模型，但它能让社区验证数据、训练、推理和基准测试，从而形成可信的技术生态。
第二，它强调了结构预测与结构条件设计的统一。未来AI制药的模型，或许不再将预测和生成分开，而是将所有任务写成条件生成问题——给定靶点、口袋、基序、抗原、约束或候选结构，生成需要被补全、优化或设计的分子部分。
第三，它让“测试时计算”成为结构模型的一个重要变量。过去我们习惯将模型性能视为固定数字，但OpenDDE显示，多采样可持续提升Oracle上限。未来模型的竞争，可能不仅是训练规模的竞争，更是推理时搜索、置信度排序和后处理策略的竞争。
不过，AI制药的终点终究不是结构预测比赛。真正的转化仍需回答：预测的结构能否提高命中率？生成的结合子是否可表达？设计的小分子能否合成？亲和力排序能否指导实验？模型是否能在真实项目中缩短周期、降低成本、提高成功率？OpenDDE为这些任务提供了一个开放的结构基础，但基础之上的药物发现系统，仍需大量工程和实验验证。
