科研发现金属异构酶新功能，助力天然产物研发
中国科研团队在酶催化领域实现新突破
中国科学院微生物研究所与厦门大学联合攻关组近日在酶催化研究方面取得开创性成果。他们成功揭示了一种金属异构酶的特殊功能机制，这项发现为微生物代谢调控研究提供了全新视角。研究论文已发表在顶级期刊《自然-催化》上。
这项研究重点关注糖代谢过程中关键的碳-碳键断裂现象。作为生命活动的重要能源物质，糖类代谢仍存在许多未解之谜。研究人员以天然抗菌物质"环烯酸菌素"为研究对象，首次发现其关键酶Art22拥有惊人的双重催化能力。该酶不仅具有经典TIM桶状构象，更具备通过金属离子介导氧化反应的独特功能，可将己糖分解为小分子化合物并释放二氧化碳。
深入的实验分析表明，Art22酶的活性位点设计精妙，能够在一个催化中心连续完成异构化和氧化裂解两个关键步骤。这种"双功能合一"的特性赋予了微生物独特的代谢优势：既能生成抗菌物质抑制竞争者生长，又能及时清除有毒代谢产物，实现细胞微环境的动态平衡。这一发现为理解微生物的环境适应策略提供了全新思路。
研究团队综合运用结构生物学和生物化学方法，系统揭示了Art22酶的工作机制。这项成果不仅扩展了科学界对金属酶催化特性的认识，也为天然药物研发奠定了新的理论基础。研究人员推测，类似的糖类氧化裂解机制可能普遍存在于微生物代谢体系中，对认识微生物生态竞争和药物合成具有重要启示。
该项研究成果已在国际学术界引发热烈反响。多位领域专家表示，这一发现为酶分子改造和创新型生物催化剂设计提供了重要参考，或将推动绿色化学合成和生物医药领域的技术革新。
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